IGF-I: связывание с БСИРФ (IGFBP)
ИФР-I in vivo активно связывается по крайней мере шестью различными растворимыми белками, названными белками, связывающими ИФР (БСИФР) : БСИФР1 , БСИФР2 , БСИФР3 , БСИФР4 , БСИФР5 и БСИФР6 . Они не проявляют заметной гомологии с рецептором ИРФ и рецептором инсулина [ Johnes J.I. and Clemmons O.R., 1995 ] и секретируются в кровь многими тканями и клетками [ Clark P., 1997 , Johnes J.I. and Clemmons O.R., 1995 ].
Все шесть БСИФР в различной степени снижают биологические эффекты ИФР. Однако для большинства из них, за исключением БСИФР4 и БСИФР6, показано также потенциирующее действие на активность ИФР in vitro [ Rechler M.M., 1995 ].
Поэтому БСИФР скорее следует рассматривать как модуляторы физиологической функции ИФР-I. Большая часть ИРФ в крови связана с БСИФРЗ , который в свою очередь связывается с третьим белком ( acid-labile subunit ) и образует крупномолекулярный стабильный комплекс с молекулярной массой 150 кДа [ Baxter R.C. et al, 1994 ]. Этот комплекс долго сохраняется в циркуляции и создает доступный резерв ИРФ [ Johnes J.I. and Clemmons O.R., 1995 ].
В противоположность этому концентрация БСИРФ1 в крови меняется очень быстро, она регулируется инсулином и путем связывания ИРФ БСИРФ вызывает быструю инактивацию свободных ИРФ [ Cox G.N. et al, 1994 ].
В 1997 году открыты еще четыре БСИФР: БСИФР7 , БСИФР8 , БСИФР9 , БСИФР10 . [ Rechler M.M., 1997 ].
