Рис 4. Структура ATP-связанного димера Rad50cd.
(А) Два перпендикулярных по отношению к друг другу плана вторичной структуры и укладки димера Rad50cd, причем один домен Rad50cd обозначен коричневым (Сегмент N) и зеленым (Сегмент C), а другой домен - темно-серым (Сегмент N) и светло-серым (Сегмент C). Основные петли обозначены теми же цветами, что и на Рисунке 2C. Две молекулы ATP (представление CPK) погружены в поверхность взаимодействия димера и расположены подобно сэндвичу между P-петлями (красным) и мотивами узнавания (желтым) противоположных доменов. Две суперспирали исходят с вогнутой стороны молекулы (стрелки).
(В) Взаимоперпендикулярные виды электростатического потенциала (от -7kT/e- (красным) до +7kT/e [голубым]), изображенные для поверхности, доступной растворителю. Вогнутая часть димера содержит положительно заряженную впадину шириной 22 А, подходящую для связывания ДНК. Молекулы ATP в модели CPK обозначены желтым. Мутации Rad50S собраны в кластер, образуя потенциальный участок взаимодействия белка с ATP.
(С) Две возможные модели димеризации: "наушники" единичного димера (слева), гантелеподобная структура двойного димера (справа).
(D) Мутация пузырчатого фиброза S793R в мотиве узнавания прекращает ATP-зависимую димеризацию (+-ATP) Rad50cd, как показано с помощью динамического рассеяния света (см. Рисунок 1B). Все же Rad50cd-I74R, содержащий, как предполагалось ранее, мутацию на взаимодействующей поверхности димера ( Hung., 1998 ), сохраняет способность к ATP-зависимой димеризации.
(Е) Сравнение ATP-связанного (коричневым/зеленым/желтым и синим - ATP; показан только один домен) и ATP-свободной структур (серым/красным) Rad50cd путем наложения соотвествующих областей Сегмента I показывает вращение в 30 градусов (стрелка) Сегмента II по отношению к Сегменту I. Основные петли, соединяющие связывание ATP с конформационными изменениями белка, обозначены более ярким цветом (желтым - ATP- связанные, а красным - ATP-свободные).
