Анкирин: взаимодействие с десмином, виментином, тубулином
Анкирин связывается с белками промежуточных филаментов цитоскелета - десмином и виментином .
Взаимодействие анкирина с этими белками осуществляется за счет их связывания со спектринсвязывающим доменом . In vitro анкирин образует осаждаемый при центрифугировании комплекс с виментином , ингибируя его способность к полимеризации [ Georgatos S.D. and Marchesi V.T., 1985 ].
Антитела к анкирину блокируют связывание виментина с инвертированными везикулами , образованными из фрагментов плазматической мембраны [ Georgatos S.D. et al., 1985 ].
Физиологическая роль взаимодействия анкирина с белками промежуточных филаментов окончательно не установлена, но, по-видимому, анкирин участвует в присоединении этих белков к мембране [ Peters L. and Lux S.E., 1993 ].
Мембраносвязывающий домен эритроцитарного анкирина взаимодействует с тубулином in vitro и, по-видимому, in vivo [ Bennett V. and Davis J., 1981 , Davis J.Q. and Bennett V., 1984 ]. In vitro эритроцитарный анкирин связывается с микротрубочками с Kd = 2-4 мкМ, стехиометрия связывания - 1 молекула анкирина на 7-9 димеров тубулина [ Bennett V. and Davis J., 1981 ]. Укороченный анкирин ( белок полосы 2,2 ) проявляет большее сродство к тубулину по сравнению с целой молекулой [ Hall T.G. and Bennett V., 1987 ].
