Анкирин: строение молекулы, общие сведения
Анкирин (от греческого слова ankyr, что означает "якорь") - периферический мембранный белок, связывающий примембранный актин-спектриновый цитоскелет с интегральными мембранными белками. Впервые он был обнаружен в эритроцитах в результате поисков участка связывания спектрина с мембраной.
Анкирин - белок цитоскелета эритроцита , соединяющий трансмембранный белок полосы 3 со спектрином. Недостаточность анкирина наследуется аутосомно-рецессивно или аутосомно-доминантно; аутосомно-рецессивное наследование встречается реже, но анемия при нем тяжелее.
В ранних работах анкирин называли также синдеином (от греческого слова syndeo, что означает "связывать вместе"), однако это название не прижилось и вскоре было забыто.
Анкирин - это фосфопротеин с молекулярной массой 210 кД, который связывается как с головным участком бета-субъединицы спектрина , так и с цитоплазматическим доменом белка полосы 3 . Фосфорилирование анкирина уменьшает его сродство к спектрину.
В настоящее время лучше всего охарактеризованы анкирины, выделенные из эритроцитов и мозга ( анкирин R и анкирин В , имеющие молекулярную массу 202 и 206 кДа соответственно).
Молекула анкирина состоит из трех доменов: N-концевого или мембраносвязывающего , промежуточного или спектринсвязывающего и С-концевого регуляторного ( рис. 2 ).
Анкирин содержит ковалентно связанную жирную кислоту, функция которой пока не установлена (возможно, она необходима для взаимодействия анкирина с мембраной) [ Hall T.G. and Bennett V., 1987 ].
Функциональная активность анкирина регулируется С-концевым регуляторным доменом и за счет фосфорилирования белка протеинкиназами.
Установлено, что in vitro казеинкиназа I фосфорилирует в молекуле анкирина от 1 до 7 аминокислотных остатков [ Lu P.-W. et al., 1985 ]. Нефосфорилированный анкирин связывается преимущественно с тетрамерами (или большими олигомерами) спектрина, а после фосфорилирования - как с тетрамерами, так и с димерами этого белка [ Lu P.-W. et al., 1985 , Cianci C.D. et al., 1988 ]. Кроме того, вследствие фосфорилирования ухудшается способность анкирина связывать белок полосы 3 [ Soong C.J. et al., 1987 ]. Участки фосфорилирования анкирина казеинкиназой I пока не идентифицированы. Известно, что анкирин может фосфорилироваться также протеинкиназой А, но функциональное значение такого фосфорилирования также пока не установлено [ Peters L. and Lux S.E., 1993 ].
