Анкирин: взаимодействие со спектрином
Как уже сказано выше, анкирин взаимодействует со спектрином. Спектрин и его неэритроцитарный аналог фодрин обнаружены в большинстве тканей позвоночных [ Goodman S.R. et al., 1988 ], а также у беспозвоночных [ Byers T.J. et al., 1992 , Bennett H. and Condeelis J., 1988 ] и высших растений [ Maude D. et al., 1991 ].
Альфа-субъединица спектрина содержит участки связывания кальмодулина [ Byers T.J. et al., 1992 ], а бета-субъединица - актина [ Harris A.S. et al., 1988 , Karinsh A. et al., 1990 ] и анкирина [ Davis J.Q. and Bennett V., 1984 , Tyler J.M. et al., 1979 ].
И альфа-, и бета-субъединицы спектрина содержат повторы , состоящие из 106 аминокислотных остатков [ Speicher D.W. and Marchesi V.T., 1984 ]. Участок связывания анкирина находится в 15-м повторе бета-субъединицы спектрина [ Kennedy S. et al., 1991 ].
Связывание анкирина со спектрином обеспечивается в основном N-концевой частью спектринсвязывающего домена молекулы анкирина: протеолитические фрагменты, не содержащие первых 80 аминокислотных остатков этого домена, почти полностью теряют способность взаимодействовать со спектрином [ Davis L.H. and Bennett V., 1990 ].
Обнаружено, что продукт гена ank3 ( Ank G119 ) взаимодействует с другой изоформой спектрина ( бетаIсигма-спектрином ) и с мембранами аппарата Гольджи . Благодаря этому образуются тубуловезикулы, в которые включаются специфические мембранные белки, перемещаемые из эндоплазматического ретикулума в аппарат Гольджи [ Devarajan P. et al., 1997 ].
