Трансферрин и ферритин: роль в антиоксидантной защите
Некоторые существующие в природе железосодержащие соединения, такие как трансферин , ферритин , лактоферрин , церулоплазмин и др., по-видимому, участвуют in vivo в катализируемой железом реакции переноса О2-. Исследование регуляции этих плазматических белков является чрезвычайно важным для понимания работы в целом защитной системы против свободных радикалов и пероксидации жиров.
Доступность железа и регуляция его состояния в физиологических условиях зависят от состояния трансферина . Трансферрин может защитить ткани от пероксидации жиров путем связывания железа и предотвращения таким образом его участия в реакции пероксидации. Однако, антиоксидантная функция трансферина в физиологическом круговороте представляет собой сложную проблему. При частичной насыщенности ионами железа трансферин выступает в роли мощного антиоксиданта, связывая железо из плазмы и предотвращая пероксидацию липидов. Будучи полностью насыщенным, от может высвобождать ионы железа в плазму, и служит, т.о. прооксидантом. Аруома и Халивелл ( Aruoma & Halliwell 1987 ) предположили, что трансферин и лактоферин выступают в роли инициаторов реакции Фентона при физиологических рН в том случае, если они нагружены железом в отсутствии других хелатирующих соединений. Детальное участие железо- связывающих белков, как участников вторичной системы защиты в физиологических условиях, до конца не ясно, поэтому требуются дальнейшие исследования в этой области.
