Ангиотензин II-образующие ферменты подобные химотрипсину: введение
Как известно, место расщепления в Анг I при образовании Анг II - пептидная связь Phe-His, которая легко гидролизуется ферментами химотрипсинового ряда. Кроме того, последовательность Pro7-Phe8 также может легко расщепляться химотрипсином и другими химотрипсиноподобными протеиназами [ Reilly, ea 1982 , Dzau, ea 1989 ]. Хотя химотрипсин ( EC З.4.21.2 ) гидролизует пептидные связи X-Y белков, содержащих в положении Х ароматические аминокислоты (триптофан, тирозин, фенилаланин) или лейцин (рН-оптимум 7,5-8,0), он не образует Анг II из Анг I или ангиотензиногена [ Антонов ea 1991 , Schwartz, ea 1970 , Vercaigne-Marko, ea 1987 ]. К химотрипсиноподобным Анг II- образующим ферментам относятся две протеиназы: катепсин G и химаза . Изучение первичных структур химазы и катепсина G выявило высокую степень гомологии (47%) между ними. Их субстратная специфичность по отношению к низкомолекулярным эфирным субстратам одинакова, а к пептидным и белковым субстратам - различна [ Handbook ea 1998 , Woodbury, ea 1981 ]. Наличие положительного заряда на глобулах молекул химазы и катепсина G способствует их связыванию с гепарином или гепарансульфатом , что обеспечивает их относительную устойчивость к действию других протеиназ и ингибиторов сериновых протеиназ плазмы крови [ Urata, ea 1993 ].
