пуриннклеозидфосфорилаза: кинетика реакций
Величины КМ для инозина, дезоксиинозина, гуанозина, дезоксигуанозина, гуанина и гипоксантина для фермента из эритроцитов человека лежат в области 1,3*10-5 - 3*10-5М [ Agarwal K.C.,1975 ], а для фермента из гранулоцитов человека КМ для инозина, дезоксиинозина, гуанозина и дезоксигуанозина равны 2,1*10-4; 3,2*10-4; 2,1*10-4 и 2,4*10-4M, соответственно [ Wiginton D.A.,1980 ]. Реакция, катализируемая пуриннуклеозидфосфорилазой активируется высокими концентрациями субстратов, что проявляется на кинетических кривых зависимости скорости реакции от концентрации субстратов как феномен "отрицательной" кооперативности [ Agarwal K.C.,1975 ; Kim B.K.,1968b ; Turner B.M.,1971 ]. Активация инозином обнаруживалась при концентрации субстрата > 200 мкМ. Субстратная активация инозином в большей степени наблюдалась для более кислых форм фермента, т.е. субстратная активация - результат посттрансляционных модификаций фермента [ Turner B.M.,1971 ; Agarwal K.C.,1975 ]. Субстратная активация уменьшалась при обработке фермента ДТНБ [ Agarwal K.C.,1975 ]. Предположено также существование регуляторного центра для Pi на молекуле фермента [ Traut T.W.,1991 ]. В катализе фермента участвуют аминокислотные остатки гистидина и цистеина [ Agarwal R.P.,1969 ; Lewis A.S.,1976b ].
