Дезоксигуанозинкиназа
очищена до гомогенного состояния из митохондрий печени [ Park I.,1988 ] и вилочковой железы теленка [ Gower W.R.,Jr.,1979 ] и катализировал фосфорилирование дезоксигуанозина и дезоксиинозина.
Фермент являлся димером с молекулярной массой 56 кДа и состоял из двух субъединиц с молекулярной массой 28 кДа [ Park I.,1988 ]. Величины КМ для дезоксигуанозина и дезоксиинозина равны 4,7 и 21 мюМ, соответственно. ATP являлся лучшим донором фосфатной группы при pH 5,5, но при pH 7,5 лучшими донорами фосфата являлись dTTP и UTP. Арабтнозилгуанин (Ki=125 мюМ) и 8-азадезоксигуанин (Ki=450 мюМ) являлись конкурентными ингибиторами фермента. В активном центре фермента локализованы остатки цистеина, аргинина и гистидина [ Park I.,1988 ].
