Белки: общие сведения
Белки - это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В состав большинства белков входят 20 разных аминокислот. В каждой из них содержатся одинаковые группировки атомов: аминогруппа -NH2 и карбоксильная группа -СООН. Участки молекул, лежащие вне амино- и карбоксильной групп, которыми и отличаются аминокислоты, называют радикалами (R).
В клетке находятся также свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления белков пищи пищеварительными ферментами или собственных запасных белков. Соединение аминокислот происходит через общие для них группировки: аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой аминокислоты, при их соединении выделяется молекула воды. Между соединившимися аминокислотами возникает пептидная связь, и образовавшееся соединение называют пептидом. Соединение из большого числа аминокислот называют полипептидом. Белок может представлять собой один или несколько полипептидов.
Для установления структуры белка прежде всего нужно знать, какие из 20 аминокислот входят в его состав. Оказалось, что такие белки, как казеин молока, миозин мышц, альбумин яйца, содержат набор всех 20 аминокислот, в белке-ферменте рибонуклеазе их 19, в инсулине - 18, а в сальмине (белок из молок рыб) - всего 7. В состав большинства белков входит 300-500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные белки, состоящие из 1500 и более аминокислот.
Белки различаются составом аминокислот, числом аминокислотных звеньев, и, особенно, порядком чередования их в полипептидной цепи. Расчет показывает, что для белка, построенного из 20 различных аминокислот и содержащего в цепи 100 аминокислотных остатков, число возможных вариантов может составлять 10130 .
Многие молекулы белков велики и по длине, и по молекулярной массе. Так, молекулярная масса инсулина - 5700, белка-фермента рибонуклеазы - 12700, яичного альбумина - 36000, гемоглобина - 65000. Огромное разнообразие в строении белков обеспечивает им выполнение множества функций. Если учесть, что размер каждой аминокислоты около 0,3 нм, то белок, составленный из многих аминокислотных остатков, должен представлять собой длинную нить. Но, как показало изучение свойств белков в растворах, макромолекула белка имеет форму компактных шаров (глобул) или вытянутых структур - фибрилл. Отсюда следует вывод, что полипептидная нить каким-то образом сплетена и образует клубок или пучок нитей. Исследования показали, что в укладке пептидной нити нет ничего случайного или хаотичного. Она свертывается упорядоченно , для каждого белка определенным образом.
