Аспартилгликозаминидаза AGA)
Аспартилгликозаминидаза (aspartylglucosaminidase, AGA, EC 3.5.1.26) - лизосомная гидролаза , катализирующая последнюю реакцию в распаде гликопротеинов, - осуществляет гидролиз между N-асетилгликозамином и аспарагином ( Pollitt R.J.,1968 ; Pollitt R.J.,1974 ; Aronson N.N.,1989 ).
Аспартилгликозаминидаза синтезируется в виде одноцепочечного пептида из 346 аминокислотных остатков. После удаления сигнального пептида , размером в 23 аминокислотных остатка, 42-kD пропептид протеолитически расщепляется на 2 субъединицы: аминоконцевую 27-kD альфа субъединицу и карбоксиконцевую 17-kD бета субъединицу ( Halila R.,1991 ; Ikonen E.,1993 ). Альфа субъединица еще раз подвергается протеолитическому расщеплению, формируя 24-kD альфа субъединицу.
Нативная аспартилгликозаминидаза представляет собой 88-kD гликопротеин гетеротетрамерной структуры, состоящий из двух 25 kD тяжелых цепей и двух 19 kD легких цепей.
Трехмерная структура аспартилгликозаминидазы человека была построена в 1995-1996 годах (Oinonen C.,1995 ; Tikanen R.,1996).
