Hsp70: участие в транслокации белков через митохондриальную мембрану
Наиболее ярким примером, демонстрирующим зависимость функций Hsp70 от связи с разными субстратами, может служить его участие в транслокации белков через митохондриальную мембрану : на внутренней мембране митохондрий Hsp70 находится в АДФ-конфигурации, связан с якорным белком Tim44 и нуклеотид-обменным фактором GrpE и функционирует как комплекс импорта. В матриксе он находится в АТФ-состоянии, связан с Mdj-1 (гомолог DnaJ ) и GrpE u функционирует как комплекс сборки [ HorstM., ea 1997 ]. Способность Hsp70, как и Hsp90, образовывать комплексы с самыми различными белками объясняет множественные функции этих белков в клетке [ Rutherford ea 1994 , RassowJ., ea 1995 , Zhu ea 1997 , DixDJ.. ea 1997 , Miyata ea 1995 , Hartson S.D., ea 1994 , Nathan ea 1996 , Nair ea 1996 , Kimura ea 1997 ] и позволяет им участвовать защите клеток и организма от различных видов стресса.
