Инсулин-родственные полипептиды: предшественники
Структурная организация молекулы прогормона неспецифична для предшественника инсулина. Предшественники близкородственных инсулину полипептидных гормонов ( релаксина и инсулинподобных факторов роста ) имеют такую же структурную организацию. У всех этих гормонов последовательности А- и В- цепей в молекуле предшественника имеют на карбоксильных и N- концах высоко гомологичные участки, соединяющиеся между собой связывающим пептидом. В полипептидных предшественниках инсулина и релаксина по обе стороны от связывающего пептида расположены по две основные аминокислоты (сайты узнавания эндопротеолитических ферментов), соединяющие его с А- и В-цепями. После правильного образования дисульфидных связей между цепями связывающий пептид вырезается в результате эндопротеолиза, и молекула превращается в пептидный гормон состоящий из двух (А- и В-) цепей. Инсулинподобные факторы роста (ИФР-1 и ИФР-2) представляют собой одно- цепочечные полипептиды (70 и 67 аминокислотных остатков, соответственно), которые, будучи высокогомологичными инсулину (около 50 % аминокислотных остатков в каждом из них идентичны таковым в инсулине) и релаксину по своей первичной структуре, тем не менее, имеют одно существенное отличие. В молекуле их предшественника отсутствуют участки, по которым происходит отщепление связывающего пептида, и поэтому активные формы ИФР-1 и ИФР-2 сохраняют структуру единой полипептидной цепи.
