IFAP: заякоривающие белки
С N-концевым доменом виментина и десмина может связываться компонент мембранного скелета эритроцитов - анкирин . Вероятно, именно посредством анкирина происходит взаимодействие спектрина с промежуточными филаментами ( Coleman T.R. et al., 1989 ). Связывание анкирина препятствует полимеризации этих белков, то есть анкирин выполняет кэпирующие функции для филаментов этих типов. Аналогичную роль для кератиновых филаментов, по-видимому, выполняют десмоплакины - компоненты десмосом и гемидесмосом ( Steinert P.M., Roop D.R., 1988 ). Предполагается, что десмоплакины, для которых характерно очень высокое содержание глицина, связываются с богатыми глицином концевыми доменами кератинов, в частности с их N-концом, существенным для полимеризации. C- концевые домены виментина и десмина способны взаимодействовать с компонентом ядерной оболочки ламином B ( Georgatos S.D., Blobel G., 1987 ; Steinert P.M., Roop D.R., 1988 ). Связывание с ламином В усиливается в присутствии ламина A , хотя последний не способен сам связываться с этими белками. Связывание ламина В с виментином нельзя считать кополимеризацией, так как связывание осуществляется через N-конец виментина. Ламин В не блокирует полимеризации виментина, но заякоривает промежуточные филаменты на тех или иных клеточных структурах ( Georgatos S.D., Blobel G., 1987 ).
