Кальдесмон
Кальдесмон выделен их гладкомышечных клеток, но обнаруживается также во многих немышечных клетках ( Bretscher A., 1984 ). Изоформы кальдесмона различаются в разных тканях и у разных видов.
Кальдесмон - высоко асимметричная удлиненная молекула с молекулярной массой около 93 кД. Ее длина составляет 74-90 нм. Центральный домен молекулы представляет собой довольно жесткий стержень длиной 30-40 нм, тогда как концы по 20 нм каждый способны легко изгибаться ( Mabuchi K., Wang C.-L.A., 1991 ). Кальдесмон связывается латерально с актиновым филаментом , захватывая 14 актиновых мономеров и две молекулы тропомиозина . Две параллельные цепи кальдесмона ассоциированы с двумя бороздками актинового полимера так, что их концы разделены промежутком в 7 мономеров актина.
Основная функция кальдесмона - регуляторная. Для осуществления этой функции кальдесмон связывается с кальмодулином кальций-зависимым образом. Кальмодулин-связывающие участки расположены на гибких концах молекулы. При связывании с актином кальдесмон ингибирует активируемую актином АТФазу миозина. Как актин-связывающая, так и ингибиторная активности локализованы на C-конце молекулы кальдесмона. N-конец кальдесмона связывается с миозином . Описан еще ряд кислых Са-связывающих белков, взаимодействующих с кальдесмоном и необходимых для его функционирования.
