Рецепторы: первичная структура
Первым рецептором, для которого была определена аминокислотная последовательность, был родопсин быка. Вскоре были получены аминокислотные последовательности бета-адренергического и мускаринового ацетилхолинового рецепторов, которые, как выяснилось, обладают статистически значимым сходством с родопсином. Тот факт, что столь различные в физиологическом отношении сигналы, как свет и нейромедиаторы, опосредуются рецепторными молекулами с весьма близкой структурной организацией, привел к пониманию единства механизмов сигнальной трансдукции в разных физиологических системах.
К настоящему времени известны аминокислотные последовательности около сотни рецепторов.
Среди характерных особенностей аминокислотных последовательностей рецепторов необходимо отметить наличие сайтов гликозилирования в N-концевой части молекулы и сайтов фосфорилирования на С-конце, богатом остатками серина и треонина ( Benovic, 1988 ). Фосфорилирование рецепторов является одним из путей их деактивации. Функциональное значение гликозилирования до сих пор не выяснено; оно может играть определенную роль в транспорте белков к мембране и в их экпрессии на поверхности клетки. Важную роль в стабилизации трехмерной структуры рецепторов играют дисульфидные связи, образуемые между высококонсервативными в данном семействе остатками цистеинов.
