Актомиозиновое взаимодействие: регуляция на уровне миозина
В немышечных и гладкомышечных клетках регуляция актомиозинового взаимодействия происходит, в основном, посредством фосфорилирования миозина ( Bershadsky A.D., Vasiliev J.M., 198 ). Молекула миозина имеет несколько сайтов фосфорилирования. Однако, регуляторное значение четко показано в настоящее время лишь для сайта, расположенного на одной из легких цепей миозина - регуляторной.
Фосфорилирование этого сайта осуществляется специальным ферментом - киназой легкой цепи миозина - MLCK ( Kendrick-Jones J., Scholey J.M., 1981 ). MLCK сама по себе также является регулируемым ферментом. Она приобретает активность только в присутствии связанного с кальцием кальмодулина ( Bershadsky A.D., Vasiliev J.M., 198 ) ( рис.miofosf )
Фосфорилирование регуляторной легкой цепи миозина приводит к нескольким последствиям ( Kendrick-Jones J., Scholey J.M., 1981 ).
Во-первых, происходит конформационное изменение миозина. Если у нефосфорилированного миозина хвост обычно имеет форму петли (свернутая конфигурация рис.255 ), то у фосфорилированного хвост выпрямлен ( Craig R. et al.,1983 ).
Во-вторых, фосфорилирование стимулирует полимеризацию гладкомышечного и немышечного миозинов ( Ogihara S. et al., 1983 ).
В-третьих, происходит значительное повышение активности активируемой актином Mg2+- АТФазы миозина ( Ogihara S. et al., 1983 ).
