Гистоноподобные белки E.coli
H-NS белок H-NS белок - главный участник нуклеоидной структуры E.coli, он вовлечен в компактную организацию хромосомы, влияет на транскрипцию разнообразных, несвязанных между собой генов. H-NS - нейтральный белок, мол.вес. которого раиен 15500 Д ( Spassky et al,1984 ). Ген клонирован и секвенирован (Pon et al, 1988). Этот белок имеет сильное сродство к искривленной ДНК in vitro ( Bracco 1989 , Yamomoto et al, 1991 , Owen-Hughes et al, 1992 ; Yamada et al,1990 ). Что касается биологической функции H-NS, то показано, что он влияет на регуляцию серии не связанных между собой генов ( Higgins et al, 1988 ; Goransson et al, 1990 ; Dorman et al, 1990 ). В частности, H-NS белок действует как прямой репрессор, вызывая ингибирование образования закрытого или/и открытого комплекса ( Ueguch & Mizuno, 1993 ). Однако, есть предположение о том, что H-NS белок может исполнять роль как репрессора, так и активатора транскрипции в зависимости от физиологических условий, хотя вопрос до конца не уяснен ( Yamada et al, 1990 ).
HU белок. HU белок, также гистоноподобный белок, служит фактором в стимулировании многих других взаимодействий белок-ДНК, в частности, участвует в специфическом взаимодействии с ДНК lac репрессора и CRP белка ( Flashner & Gralla, 1988 ), в специфической инициации репликации ДНК в сайте ori ( Pettijohn, 1988 , Dixon & Kornberg,1984 ), в реакции по инверсии ДНК, которая контролирует генную экспрессию и опосредуется генным энхансером ( Johnson et al, 1986 ) и в транскрипции ДНК бактериофага Mu ( Craige et al, 1985 ). Напомним о том, что природная жесткость ДНК запрещает, точнее делает маловероятными спонтанные контакты последовательности ДНК, которые разделены на расстояния значительно меньше, чем персистентная длина ДНК (Hagerman, 1988). Изучения влияния белка HU на кинетику циклизации как метода определения гибкости ДНК дает представление о том, что при этом гибкость ДНК значительно увеличивается ( Hodges et al, 1989 ). Если белок IHF, который имеет структурное сходство с HU белком, изгибает ДНК в специфических сайтах ( Stenzel et al, 1987 ; Prentki et al, 1987 ; Robertson & Nash, 1988 ), HU белок имеет низкую специфичность по последовательности ( Drlica, Rouviere-Yaniv, 1987 ; Pettijohn, 1988 ).
