Простагландин-H2 E-изомераза: введение
Простагландин H2 E-изомераза [ EC 5.3.99.3 ] катализирует реакцию селективной изомеризации эндоперекисной группы PGH в 9-кетоизомеразой конфигурации в 11-гидрокси конфигурацию PGE (см. простагландин Е: биосинтез )
Наибольшая активность простагландин-H2 E-изомеразы обнаружена в микросомальной фракции везикулярных желез барана ( Bergstrom, 1964a ). В везикулярных железах барана фермент присутствует в виде, по крайней мере, двух биохимически, иммунохимически и кинетически различающихся ферментов с молекулярным весом 17.5kDa и 180kDa ( Tanaka, 1987 ). По ряду свойств (стабильность, GSH-зависимый характер реакции изомеризации, pH оптимум) полученные ферменты идентичны ферменту, выделенному P. Moonen ( Moonen, 1983 ); расхождения обнаруживаются при сравнении молекулярных весов.
Высокая активность простагландин-H2 E-изомеразы обнаружена также в микросомах, выделенных из коркового и мозгового слоя почки ( Sheng, 1982 ). Катализируемая микросомальными ферментами реакция изомеризации PGH2 обнаруживала GSH-зависимый характер и полностью подавлялась в присутствии ингибитора простагландин-H2 E-изомераз p-гидроксимеркурийбензоата . В литературе отсутствуют данные, позволяющие определить степень родства между простагландин-H2 E-изомеразой везикулярных желез барана и ферментом из почек.
