Рецепторы нейротрофинов: структура
Trk-рецепторы являются трансмембранными гликопротеинами, состоящими из внутриклеточного домена, обладающего тирозинкиназной активностью (ТК), трансмембранной области (ТМ) и внеклеточной области, имеющей сложную субдоменную организацию ( рис. 2 ). Аминокислотные последовательности доменов ТК и ТМ консервативны как между членами семейства Trk, так и в эволюции. Внеклеточные рецепторные области, определяющие специфичность рецептрров к лигандам дивергированы гораздо сильнее, но сохраняют расположение субдоменов: сигнальный пептид , два цистеиновых кластера ( СС ), окружающий три лейцин-богатых мотива ( LRM ), и два прилежащих к трансмембранной области иммуноглобулин-подобных домена ( IgL ) [ Schneider ea 1991 ]. Следует особо отметить, что каждый из субдоменов кодируется отдельным экзоном, что создает условия для появления вариантов рецепторе [ Strohmaier ea 1996 ]. Действительно, многочисленные исследования показали, что в результате альтернативного сплайсинга образуются варианты молекул Trk, отличающиеся от основного типа, причем изменения могут затрагивать как внутри-, так и внеклеточную части молекулы.
