Создание новых ферментов: трипсин
Предварительный теоретический анализ структурных особенностей активного центра трипсина и особенно его субстрат- связывающего участка позволил предсказать аминокислотные остатки, существенные для взаимодействия субстрата с ферментом и обеспечивающие специфичность его действия.
Проведенная на основании такого анализа замена Gly-226 на Ala резко (в 100 раз) уменьшила способность мутантного трипсина гидролизовать субстраты, содержащие Arg, и в значительно меньшей степени повлияла на его активность в отношении лизиновых субстратов. Обратную, хотя и менее ярко выраженную, картину наблюдали при замене Gly-216 на Ala.
