Рис. 2. koz Структура глутаматного рецептора mGluR1a.
N-конец белка содержит лиганд-связывающий домен. Синим показаны аминокислотные остатки, участвующие в узнавании глутамата. Этот домен структурно формирует ловушку для лиганда, состоящую из двух долей. Данный участок отделен от трансмембранного домена участком, богатым цистеинами. Модуляция активности mGluR1a двухвалентными катионами опосредуется серином, отмеченным желтым. Дисульфидные мостики между остатками цистеина, по-видимому, отвечают за гомодимеризацию рецепторов. Среди многочисленных остатков цистеина в этой области (обведены красным), ряд остатков является необходимым для димеризации рецептора (показаны красными) ( Ray et al, 2000 ). Как и для большинства GPCR, для mGluR1a характерен дисульфидный мостик между первой и второй внеклеточными петлями ( Costantino et al, 2001 ). Внутриклеточные петли 2 и 3 вовлечены во взаимодействие с многими G-белками. Аминокислоты отвечающие за связывание с Gs и Gq белками показаны зеленым. ( Francesconi et al, 1998 ). Активация G-белков требует присутствия специфических аминокислотных остатков в последовательности третьей внутриклеточной петли (показаны синим). Группы основных аминокислотных остатков, заключенных в зеленые рамки, отвечают за активацию фосфолипазы С. Аминокислотные остатки, заключенные в красную рамку, необходимы для мембранной локализации рецептора. Синими, красными и зелеными треугольниками отмечены сайты фосфорелирования серина, треонина и тирозина. Фосфорелирование данных аминокислотных остатков может приводить к десенситизации рецептора ( Gereau et al, 1998 ). Аминокислотные последовательности, заключенные в синие рамки, необходимы для взаимодействия с гомерными клеточными белками. Для подобного взаимодействия особенно важны аминокислотные остатки, выделенные розовым ( Tu et al, 1998 )
