ИРФ-II: взаимодействие с рецепторами аналогов ИРФ-II
Анализ соответствия связывающей и биологической активности аналогов ИРФ-II (с аминокислотными заменами в участках связывающих доменов) подтверждает ведущую роль рецепторов ИРФ-I в действии ИРФ-II , поскольку биологическая активность аналогов коррелирует с изменением сродства к рецепторам ИРФ-I, но не к рецепторам ИРФ-2 .
Варианты ИРФ-II (Thr-48, Ser-49, Il-50) и (Arg-54, Arg-55) ( рис. 1 ), не имеющие сродства к ИРФ-2-рецепторам, но нормально связывающиеся с рецепторами ИРФ-I, по митогенной активности не отличаются от крысиного ИРФ-II. С другой стороны, у мутантного (Ser-26)-ИРФ-II с меньшей (в 5 раз) аффинностью к рецепторам ИРФ-I, чем у природного (ИРФ-II крысы), в той же мере снижена и митогенная активность, a (Leu-27)-ИРФ-II, имеющий наименьшее сродство к ИРФ-I-рецепторам, является соответственно и наихудшим среди аналогов ИРФ-II стимулятором синтеза ДНК ( Sakano K.I. et al., 1991 , Benkers M. W. et al., 1991 ). У обоих мутантов - (Ser-26)- и (Leu-27)-ИРФ-II сродство к ИРФ-2-рецепторам остается неизменным. Митогенная активность вариантов ИРФ-II, таким образом, не коррелирует со сродством к рецепторам ИРФ-2 или рецепторам инсулина , но только со сродством к ИРФ-I-рецепторам.
Способность ИРФ-II к стимуляции синтеза гликогена ( метаболическая активность ) мутантных (Ser-26)- и (Leu-27)-ИРФ-II также коррелирует со сродством к рецепторам ИРФ-I ( Benkers M. W. et al., 1991 ).
