Иммуноглобулины: подклассы
Функциональное разнообразие иммуноглобулинов обусловлено также существованием подклассов, различающихся структурой тяжелых цепей. Антигенный анализ миеломных IgG выявил дополнительные вариации и позволил выделить четыре изотипических подкласса, кодируемых цифрами и обозначаемых как IgG1 , IgG2 , IgG3 и IgG4 . Они различаются между собой тяжелыми цепями, а именно гамма1 , гамма2 , гамма3 и гамма4 , соответственно (см. Классы иммуноглобулинов ). Тяжелые цепи IgG обладают значительно выраженной гомологией и имеют одинаковые участки, реагирующие со специфической антиглобулиновой сывороткой. Однако каждый тип тяжелых цепей обладает одной или несколькими дополнительными структурными особенностями, а именно, уникальными первичными последовательностями аминокислот и расположением межцепочечных дисульфидных связей. Это служит причиной различных свойств IgG, относящихся к разным подклассам.
Кроме того, обнаружено и два подкласса IgA , причем IgA1 составляет 80-90% от общего количества IgA. Подкласс IgA2 необычен, поскольку у молекул этого подкласса отсутствуют дисульфидные связи между тяжелыми и легкими цепями.
Структура иммуноглобулинов других классов и подклассов различается по числу и расположению дисульфидных связей между тяжелыми цепями, а также по числу ( L - H )-субъединиц в молекуле.
Существование классов и подклассов характерно не только для иммуноглобулинов человека, но и для всех высших млекопитающих, изученных на сегодняшний день.
