Ip6: связывание с рецепторами
Показано, что IР6 связывается с белками мембран эритроцитов [ el-Ouggouli ea 1992 ], с белком 116 кДа (константа диссоциации Кi= 5.9 нмоль/л) в тромбоцитах [ O'Rourke ea 1996 ], с рецепторами в микросомах сердечных клеток (Kd = 10 нмоль/л) [ Kijima ea 1992 ], с аррестином палочек сетчатки (Kd = 5 мкмоль/л) [ Palczewski ea 1991 ]. В мозге крысы был обнаружен IР6-связывающий белок, состоящий из трех субъединиц с молекулярной массой 115, 105 и 50 кДа. Kd этого рецептора для IР6 составляла 12 нмоль/л, в то время как для инозит-1,3,4,5,6-Р5, инозит-1,3,4,5-Р4 и инозит-1,4,5-Р3 химическое сродство было значительно меньше. При этом связывание IP6 ингибировалось гепарином (0.1 мкг/мл) на 50%. Значительного фосфорилирования комплекса не наблюдалось, в отличие от IP4-связывающего рецептора, который фосфорилировался как цАМФ-зависимой киназой, так и протеинкиназой С [ Theibert ea 1991 ].
Предполагается, что специфические инозитполифосфаты могут принимать участие в регулировании синаптических функций с помощью взаимодействия с синапсспецифическим белком AP-3 , который локализуется в нервных окончаниях и обеспечивает агрегацию клатрина в покрытых везикулах. Бактериально-экспрессированный белок АР-3 связывает с высоким сродством как IР6 (Kd = 239 нмоль/л), так и дифосфоинозитпентафосфат (PP-IP5) (Kd = 22 нмоль/л) [ Ye ea 1995 ]. Норис и coавт. полагают [ Norris ea 1995 ], что IР6 и, возможно, высокофосфорилированные фосфоинозитиды могут участвовать в формировании покрытых везикул.
Исследования показывают, что IР6 в микромолярной концентрации конкурирует в связывании специфических рецепторов с инсулиноподобным фактором II ( IGF II ), но не с IGF I или инсулином, в мозге крысы. Предполагается, что IР6 способен регулировать ( IGF II)-рецептор , возможно, через клатрин-ассоциированный белок AP-2 [ KarS., ea 1994 ].
