Кининазы: общие сведения
Многочисленная группа кининаз представлена металлоферментами, гидролизирующими отдельные пептидные связи в молекуле брадикинина и тем самым переводящими его в неактивные продукты; расщепление любой из 8 имеющихся пептидных связей приводит к полной или частичной инактивации брадикинина [ Reissmann ea 1996 , The Kallikrein - Kinin System, 1989 ]. Наиболее важную роль в метаболизме брадикинина играют два фермента - кининаза I и кининаза II (АПФ) В последние годы выделен ряд новых кининаз. Среди них сериновая карбоксипептидаза Y , отщепляющаяся последовательно с С - конца молекулы брадикинина - аргинин9, фенилаланин8 и пролин7; тиоловая эндопептидаза Н , гидролизирующая связи между пролином3 и глицином4, а также между пролином7 и фенилаланином8 [ Skidgel ea 1988 , Skidgel ea 1992 , Skidgel ea 1984 , Skidgel ea 1993 ].
