Mycoplasma mobile: ингибирование подвижности
Японскими авторами ( Miyato et al., 2000 ) получены антитела, ингибирующие подвижность M. mobile. Ингибируюшие антитела фракционировали, используя характер или силу их связывания с микоплазмами. В результате анализа иммуноблотов было обнаружено, что фракционированные антитела узнают два гидрофобных белка микоплазмы с мол. массой 33 и 62 кДа. Белки были выделены в комплексе, что предполагает их физическое взаимодействие. Ген, кодирующий белок 62 кДа, был клонирован и определена его полная первичная структура. Оказалось, что полипептид соответствующего белка имеет гомологию с одним из районов белка-адгезина M. genitalium . На N-конце полипептида обнаружены трансмембранный домен и повторяющиеся последовательности. С помощью иммунофлуоресцентной микроскопии установлено, что этот белок локализуется преимущественно на дистальном конце клетки. Данный белок отличается от белка, выявляемого с помощью антисыворотки, полученной против целых клеток микоплазм. Добавление антисыворотки, полученной против очищенного белка не влияет на эффективность скольжения микоплазмы. В связи с этим авторы предполагают, что имеет место "истечение" некоего компонента мембраны (адгезина) от проксимальной части клетки к дистальной.
На основании полученных результатов авторы пришли к следующему заключению: "Адгезивные белковые молекулы располагаются на поверхности клетки в ее лидирующем конце и перемещаются к дистальному концу. Молекулы, оказавшиеся на дистальном конце, доставляются обратно к лидирующему концу внутри клетки" ( Miyato et al., 2000 ).
Представленная японскими исследователями модель сходна с предложенной для M. gallisepticum ( Королев и др., 1994 ). Различия сводятся к способу возвращения молекул адгезинов от дистального конца клетки к проксимальному - по внешней поверхности мембраны или по внутренней.
