Микоплазмы: белки: системы модификации
Специфический ингибитор сигнальной пептидазы II, антибиотик глобомицин , ингибирует процессинг липопротеинов. Во многих предшественниках липопротеинов микоплазм ацилированный остаток цистеина также следует за консенсусным сайтом расщепления сигнальной пептидазы II. Тем не менее в клетках A. laidlawii глобомицин не ингибирует синтеза ряда липопротеинов ( Nystrom et al., 1986 ), а у некоторых микоплазм глицерольная часть липопротеинов может отсутствовать ( Wieslander et al., 1992 ). Механизмы ацилирования белков микоплазм требуют дальнейшего уточнения.
Другими системами модификации белков микоплазм являются фосфорилирование и изопренилирование. Так, в клетках M. pneumoniae фосфорилирование участвующих в адгезии микоплазмы белков HMW1 и HMW2 осуществляет предположительно АТФ-зависимая серин-треонин-протеинкиназа ( Dirksen et al., 1994 ; Krebes et al., 1995 ).
Фосфорилирование таких белков может иметь регуляторную функцию, сказываясь на адгезивности, скользящей подвижности и клеточном делении . Изопренилирование - типичная модификация белков в клетках эукариот, но у эубактерий она описана только для A. laidlawii ( Nystrom, Wieslander, 1992 ). Механизм изопренилирования и функции модифицированных протеинов неясны.
