Микоплазмы: гены липопротеинов
Обнаружение у микоплазм гена карнитин-пальмитоилтрансферазы - фермента, характерного исключительно для клеток эукариот ( Himmelreich et al., 1996 ), - позволило предположить, что соответствующий фермент микоплазм может быть вовлечен в процесс модификации экзогенного (в частности, мембран клеток эукариот) фосфатидилхолина ( Чернова, 1999 ).
Наиболее подробно изучены липопротеины и гены, необходимые для их синтеза, у M. pneumoniae . В отличие от M. genitalium , в геноме которой найден всего 21 ген для образования липопротеинов, общее число генов, вовлеченных в синтез липопротеинов у M. pneumoniae, составляет 46 (почти совпадая с таковым у Е. coil и у Haemophilus influenzae). Пока неясно, все ли 46 генов предполагаемых липопротеинов M. pneumoniae экспрессируются, так как биохимически удается выявить лишь 20-25 липопротеинов.
Анализ полностью прочтенного генома M. genitalium позволяет заключить, что около 30% всех идентифицированных генов кодируют мембранные белки ( Fraser et al., 1995 ). В мембранной фракции клеток M. pneumoniae выявлен белок PI - адгезин с мол. массой 168 кДа, который принимает активное участие в прикреплении микоплазмы к клеткам эпителия, а также белки группы HMW 1-3, контролирующие распределение Р1 на поверхности микоплазмы и, вероятно, участвующие в поддержании формы клеток ( Stevens, Krause, 1991 ; Fisseha et al., 1999 ). При исследовании экстрагированных детергентом (Тритоном Х-100) клеток M. pneumoniae с помощью электронной микроскопии были выявлены сеть филаментов и особая терминальная структура микоплазм. Обнаруженная белковая сеть тесно связана с мембранами микоплазм. По аналогии с цитоскелетом эукариот ее рассматривают как цитоскелетоподобную структуру ( Regula et al., 1998 ).
