Микоплазмы: экспорт белков
И грамположительные, и грамотрицательные бактерии обладают весьма консервативной системой транслокации или секреции белков . Компоненты этой системы, хорошо охарактеризованные у Е. coli, включают цитозольные шапероны или регуляторы (триггерный фактор, SecB, DnaK, SRP - рибонуклеопротеин, состоящий из 4.5 S РНК, Ffh и FtsY), которые доставляют белок к мембранному рецептору (SecA). Предполагается, что рецептор участвует в процессе переноса белка через мембрану по специальным белковым каналам (SecY, SecG, SecE, SecD и SecF). Для транспортировки секретируемые белки должны иметь концевой сигнальный пептид, который затем отщепляется сигнальной пептидазой (SPaseI). Предполагаются два пути экспорта: через SecB-SecA или через SRP ( Schatz, Dobberstein, 1996 ).
По сравнению с другими эубактериями система секреции белков у M. pneumoniae , вероятно, менее сложна. В геноме этой микоплазмы обнаружены гены, кодирующие триггерный фактор, а также белки DnaK, SRP, FtsY и SecA. Из генов, кодирующих известные каналобразующие белки, идентифицируют только один SecY, a SecG, SecE, SecD, SecF и SecB, вероятно, утрачены. Не обнаружен в геномах микоплазм и ген сигнальной пептидазы SPaseI ( Himmelreich et al., 1996 ).
Редукция генов, регулирующих процессы экспорта у микоплазм, может быть связана с упрощением соответствующей системы вследствие того, что клетка этих микроорганизмов ограничена лишь мембраной. Что касается повторной сборки белков (транспортирующихся через мембрану в расправленном состоянии), то "рефолдинг" могут осуществлять липопротеиновые шапероны, расположенные на внешней поверхности мембраны ( Schatz, Dobberstein, 1996 ).
