F0 субъединица 4
Субъединица 4 была выделена в очищенном виде из дрожжей S. cerevisiae применением комбинации хроматографических методов и охарактеризована иммунологическими методами как компонент F0 АТРазы [ Velours ea 1987 ]. Применение генетических методов позволило выделить и секвенировать ген, кодирующий полипептид из 244 аминокислотных остатков, являющийся предшественником субъединицы 4. Препоследовательность с N-конца состояла из 35 остатков, а зрелый белок содержит 209 аминокислот и имел Mr=23.250 Да [ Velours ea 1988 ]. Препоследовательность была типичным N-терминалышм сигналом для белков, синтезируемых в цитоплазме и импортируемых в митохондрии. Она содержала основные аминокислоты и оксиаминокислоты и была лишена кислых аминокислот. Субъединица 4 по своей природе оказалась амфифильным белком с высоким содержанием а-спиральных структур. Была обнаружена ее гомология с субъединицей b АТРазы Е. coll . Дрожжевой мутант, дефицитный по субъединице 4, был лишен способности к окислительному фосформированию , была нарушена функция F0 [ Velours ea 1989 ]. Разрушение гена, кодирующего субъединицу 4, вызывало потерю чувствительности к олигомицину у митохондриальной АТРазы, ослабление связи F1, с мембранами у мутанта и ряд нарушений в сборке не только АТРазы, но и других дыхательных комплексов [ Paul ea 1989 ].
