F0 субъединица 8 (протеолипид II из митохондрий S. cerevisiae)
По структуре и свойствам протеолипид из митохондрий S. cerevisiae отличался от протеолипида, связывающего ДЦКД [ Velours ea 1982 ]. Была определена аминокислотная последовательность этого белка, названного субъединицей 8 или протеолипидом II F0F1-АТРазы дрожжевых митохондрий [ Vander ea 1979 ]. Он состоит из 48 остатков аминокислот и имеет Mr~5870 Да. Полипептид имеет основной характер, содержит 3 остатка основных аминокислот (два аргинина и один лизина) и ни одной кислой аминокислоты. Все три основные аминокислоты локализованы в С-конце белка. Первичная структура субъединицы 8 оказалась полностью соответствующей предсказанной аминокислотной последовательности полипептида, кодируемого митохондриальным геном аар1 S. cerevisiae [ Velours ea 1982 ]. Как и в протеолипиде, связывающем ДЦКД, в нем отсутствуют триптофан, гистидин и цистеин, но, в отличие от субъединицы 9, он не содержит аланин и содержит лишь небольшое число остатков глицина. Белок обладает сродством к неорганическому фосфату, что, очевидно, связано с его основными свойствами. Аналогичный белок связывающий Pi выделен и из митохондрий бычьего сердца [ Blondin ea 1979 ]. Митохондрии из мутантов дрожжей, не способные синтезировать нормальную субъединицу 8, обнаруживали АТРазную активность, нечувствительную к олигомицину , снижение обмена АТР-32Р и нарушения сборки комплекса, т. е. признаки повреждения мембранного сектора F0 АТРазы [ Marzuki ea 1989 ]. Пока не ясно, является ли способность связывать Pi основной функцией субъединицы 8.
