F1 бета-субъединица
В бета-субъединице F1 локализован каталитический центр F0F1-АТРазы и содержит одну точку связывания нуклеотидов с высоким сродством и одну - с низким сродством, а также точку, связывающую неорганический фосфат [ Tzagoloff ea 1982 , Ysern ea 1988 ]. В лаборатории П. Бойера показано, что ADP-ингибитор Н+-АТРазы связывается по каталитической точке F1 в бета-субъединице [ Milgrom ea 1990 ]. Гомология структуры бета-субъединицы F1 у разных организмов очень высока [ Walker ea 1987 ]. Первое определение аминокислотной последовательности бета-субъединицы F1 дрожжей было проведено в работе [ Pedersen ea 1987 ]. Ген, кодирующий бета-субъединицу, был изолирован. Анализ последовательности в DNA был проведен лишь частично, в силу этого последовательность в бета- субъединицы была рассчитана на отрезке цепи от 180-го до 491-го остатка с С-конца, что составляло около 65% последовательности всей субъединицы. Для этой части цепи была выявлена высокая гомология с соответствующими сегментами бета-субъединиц F1 Е. coli, бычьего сердца и хлоропластов, Позднее была определена полная последовательность гена бета-субъединицы F1 дрожжей [ Takeda ea 1985 ]. Кодируемый геном белок состоял из 509 остатков аминокислот и имел М=54.575 Да. Белок был предшественником зрелой бета-субъединицы F1. Препоследовательность составляла 27 остатков [ Bedwell ea 1987 ], а зрелая бета-субъединица содержала 482 остатка, что близко к величине бета-субъединицы F1 из бычьего сердца из 480 остатков [ Walker ea 1987 ].
Изучение мутантов бета-субъединицы дрожжей с точечными мутациями показало, что в богатой глицином области, связывающей нуклеотиды и занимающей значительную часть последовательности субъединицы, четыре различных замещения остатков глицина приводили к потере биологической активности у мутантов и уменьшению уровня бета-субъединицы in vivo [ Muller ea 1989a ]. Мутации в этой же богатой глицином области в бета-субъединице F1 из печени крысы изменяли взаимодействие с адениновыми нуклеотидами [ Garboczi ea 1990 ]. Эти данные подтверждают важную роль остатков глицина для функции F1-АТРазы. Единичные замещения аминокислот в бета-субъединице F1 Е. Coli (Arg 246 - His; Ala 151 - Val; Met 209 - He; Gly 142 - Ser) значительно изменяли кинетические параметры гидролиза АТР [ Futai ea 1988 ].
