Субъединица VI (17 кДа) комплекса III
Для субъединицы VI комплекса III дрожжей идентифицирован структурный ген. Считывающая рамка из 441 нуклеотида кодирует полипептид из 147 остатков аминокислот с Mr=17.394 Да, представляющий собой предшественник субъединицы VI, содержащий с N-конца последовательность из 25 остатков [ Schmitt ea 1990 , Van Loon ea 1984 ]. Белок имеет необычное строение: 38% его остатков составляют кислые аминокислоты, причем в средней части цепи имеется уникальная последовательность из 25 кислых аминокислот , 52% которых составляют остатки аспарагиновой кислоты и 48% - глутаминовой кислоты. Белки с подобной структурой в природе до сих пор не были известны. Найдена значительная гомология между белком 17 кДа дрожжей и белком 9 кДа комплекса III митохондрий бычьего сердца . Этот белок, названный "шарнирным" (hinge protein), играет важную роль в образовании комплекса между цитохромом c1 и цитохромом c [ Mukai ea 1987 , Wakabayashi ea 1982 ]. Однако между двумя белками есть и существенные различия: "шарнирный" белок обладает последовательностью всего из восьми кислых аминокислот. Предположено [ Van Loon ea 1984 ], что белок 17 кДа дрожжей может играть подобную же роль, однако прямые доказательства пока не получены. Инактивирование гена белка 17 кДа дрожжей приводило к снижению переноса электронов в комплексе III in vitro на 40-50% [ Schmitt ea 1990 , Schoppink ea 1988 ].
N-Терминальная препоследовательность субъединицы VI комплекса III тоже оказалась необычной - она содержала кислые остатки в отличие от типичной структуры сигнальной последовательности митохондриальных белков [ Harte ea 1989 , Schmitt ea 1990 ].
