Цитохромоксидаза: каталитические центры
Каталитические центры ЦО связаны с субъединицей I ЦО и субъединицей II ЦО [ Holm ea 1987 , Steffens ea 1987 , Wikstrom ea 1981 ]. Распределение каталитических центров по субъединицам еще окончательно не установлено. По данным группы Викстрема [ Holm ea 1987 ], субъединица II связывает ЭПР-видимую Cua , а субъединица I содержит оба гем a и гем a3 и второй атом меди ( Cub ). Существование третьего атома меди в этой модели еще не учитывалось. Подтверждением локализации СНА в субъединице II являются данные, работ [ Malmstrom ea 1990 ] и [ Hall ea 1988 ]. Идентифицировали с помощью флуоресцентной пробы точку связывания Cua в субъединице II и определили остаток цистеина в субъединице II, с которым связана Cua. Каталитическое ядро субъединицы II с инвариантными остатками цистеина и гистидина образует с Cua центр, имеющий структурное сходство с азурином, медным белком бактерий [ Holm ea 1987 ]. Альтернативную структуру каталитического центра ЦО предполагают авторы работ [ Steffens ea 1987 ] и [ Azzi ea 1990 , Muller ea 1988 ], применившие новые прецизионные методы анализа. По их данным, оба гема, а и а3, и оба атома меди, Cua и Cub, локализованы в субъединице I, а субъединица II содержит третий атом меди Cux (Cue) , ЭПР-невидимый. Такая локализация изображена на модели ( рис. 25 ). Субъединица II, по всем данным, содержит точку связывания цитохрома с. Субъединица I, согласно этой модели, является единственным металло-протеидом, несущим четыре разных металлических центра. На основании спектральных исследований гем а связан с двумя остатками гистидина, Cua - с двумя остатками гистидина и двумя - цистеина, гем аз связан с одним остатком гистидина и Cub - с тремя остатками гистидина ( рис. 26 ) [ Capaldi ea 1990 ]. На рисунке показаны расстояния между металлическими центрами. Сходную локализацию каталитических центров в ЦО предлагают в работе [ Ohnishi ea 1985 ].
