MPP (митохондриальная пептидаза процессинга)
Большинство белков-предшественников, кодируемых ядерным геномом, содержат пресиквенс , который протеолитически отщепляется в процессе транслокации или после окончательного вхождения белка в митохондрию ( табл. 1 ). Чаще всего пресиквенс удаляется одноэтапным протеолизом, катализируемым митохондриальной пептидазой процессинга (МРР) [ Neupert W., 1997 , Whelan J., Glazer E., 1997 ]. Процессинг некоторых белков-предшественников происходит в два этапа: сначала МРР отщепляет сигнальный пептид, а затем митохондриальная промежуточная пептидаза (MIP) удаляет последующий октапептид.
МРР всех организмов состоит из двух компонентов: альфаМРР (55 кДа) и бетаМРР (52 кДа) [ Neupert W., 1997 , Whelan J., Glazer E., 1997 ]. Оба компонента гетеродимера МРР необходимы для обеспечения протеолитической активности [ Saavedra-Alanis V.M. et al., 1994 ]. Интересно взаимодействие этих двух компонентов в разных организмах. У дрожжей и млекопитающих МРР - гетеродимер, локализованный в матриксе [ Braun H.P., Schmitz U.K., 1995 , Ou W.J. et al., 1989 ]. В N. crassa альфаМРР и бетаМРР представлены в матриксе как индивидуальные белки, однако основная часть бетаМРР ассоциирована с цитохром-bc1-комплексом и идентична так называемому коровому белку I [ Schlulte U. et al., 1989 ]. В растениях МРР является интегральной частью цитохром-bc1-комплекса или цитохром-c-редуктазного комплекса [ Braun H.P., Schmitz U.K., 1995 , Glazer E. et al., 1994 ].
Известна первичная структура альфаМРР и бетаМРР различных организмов [ Braun H.P., Schmitz U.K., 1995 , Emmermann M. et al., 1993 ]. АльфаМРР, бетаМРР и коровые белки цитохром-bc1-комплекса принадлежат к обширному семейству металлопептидаз . Вполне вероятно, что как коровые белки цитохром-bc1-комплекса, так и субъединицы МРР эволюционировали от общего протофермента [ Braun H.P., Schmitz U.K., 1995 ]. БетаМРР содержит характерный для металлопептидаз мотив HXXEH . Мутации в этом мотиве приводят к потере альфаМРР протеолитической активности [ Braun H.P., Schmitz U.K., 1995 ]. Вероятно, бетаМРР узнает сайты отщепления пресиквенса и представляет их альфаМРР, обладающей основной каталитической активностью [ Yang M. et al., 1988 , Luciano P., Geli V., 1996 ].
(Более подробно о протеолитическом процессинге белков, импортированных в митохондрии, можно прочитать в обзорах [ Neupert W., 1997 , Whelan J., Glazer E., 1997 , Braun H.P., Schmitz U.K., 1995 , Glazer E. et al., 1994 , Luciano P., Geli V., 1996 ]).
