Филоподии: роль белка VASP
Филоподии, индуцированные контролируемым подсоединением Cdc42 к мембране [ Castellano, ea 1999 ], подсоединяли VASP см. обзор [ Holt, ea 1998 ]) . Обнаружение VASP в этих структурах особенно интересно из-за демонстрации роли VASP в направленной подвижности Listeria в цитоплазматических экстрактах [ Lament, ea 1999 ]. Когда VASP удалялся из экстрактов, вокруг бактерий формировались диффузные актиновые облака, но хвосты не образовывались. Добавление VASP или других белков семейства VASP к обедненным экстрактам восстанавливало формирование хвостов и подвижность бактерий. Исследование молекулярных взаимодействий VASP показало, что N-концевой EVH1 домен VASP (Ena/VASP homology) стабильно связывает бактериальный ActA белок, а C-концевой EVH2 домен связывает актиновые филаменты более слабо. Авторы предложили модель, согласно которой VASP работает как скользящий молекулярный мостик между бактериальной стенкой и растущим (+)-концом актинового филамента. Этот механизм допускает разветвленную полимеризацию актина но предполагает структурные ограничения на положение и ориентацию растущих (+)-концов.
Похоже что VASP играет такую же роль в клетках, но использует другие компоненты для привязывания (+)-концов к мембране. Кандидатом в такие компоненты является зиксин (Zyxin), поскольку VASP взаимодействует с самим зиксином и зиксино-подобной пролин-богатой областью ActA (см. обзор [ Beckerle, ea 1998 ]). Более того, наблюдается обогащение зиксином концов филоподий индуцированных Cdc42 на мембранах [ Castellano, ea 1999 ].
