Рекомбинация гомологичная у S. cerevisiae
Рекомбинацию у S. cerevisiae [ Shinohara A., Ogawa T., 1995 ], пытаются представить по анологии с бактериями, отыскивая функциональные аналоги или даже гомологи ( табл. 2 ). Среди рекомбинационных процессов у S. cerevisiae, таких как интеграция плазмид (внутри- и межмолекулярная), митотическая и мейотическая рекомбинация, лишь последняя может быть условно сопоставима с рекомбинацией при бактериальной конъюгации у E. coli. В мейозе , кроме собственно обмена генетическим материалом, рекомбинация важна и для спаривания гомологов, что обеспечивает правильность расхождения хромосом [ Von Wettstein D., ea, 1984 ].
В мейозе у дрожжей частота рекомбинации в 103 раз выше, чем в митозе, и она протекает в специализированных синаптонемных комплексах, образование которых сопряжено с индукцией двунитевых разрывов в специфических горячих точках рекомбинации. Продукты по крайней мере четырех генов: ген RAD50 , ген MRE11 , ген XRS2 и ген SPO11 [ Ogawa H., ea, 1995 , 76 Keeney S., ea, 1997 ], обеспечивают эти разрывы.
Рекомбинационную репарацию этих разрывов контролирует ряд генов, принадлежащих к эпистатической группе генов RAD52 , среди которых особое место принадлежит гену RAD51 , т.к. его продукт оказался структурно и функционально подобен бактериальному белку RecA. В принципе, и ряд других генов, принадлежащих этой группе, кодируют белки структурно сходные с белком RecA. К их числу относятся гены DMC1 , RAD55 [ Bishop D.K., 1994 , 78 Klein H.L., 1995 ] и RAD57 (последний, правда, кодирует белок более гомологичный белку Rad51, чем RecA). Однако пока только для Rad51 доказана способность катализировать АТP-зависимое гомологичное спаривание и обмен нитей ДНК в реакции переноса нити in vitro, подобно тому, как это делает RecA [ Sung P., 1994 , Sung P., 1995 , Namsaraev E., Berg P., 1997 , Sung P., 1997 ].
Так же, как и RecA, Rad51 требует присутствия в реакции или белка SSB, или его эукариотного аналога - репликационного фактора RPА. Вероятно, подобно RecA, RAD51 работает в комплексе с другими белками, облегчающими его взаимодействие с он- и днДНК. Такой комплекс был описан для белка Rad52 [ Sung P., 1997 , New J.H., ea, 1998 , Shinohara A, Ogawa T., 1998 ], а также Rad54 [ Sung P., 1998 ], Rad55 и Rad57 [ Hays S.L., ea, 1995 ].
