eRF3 и RF3: различия
Табл. 2 показывает, что наряду со сходством между RF3 и eRF3 существуют фундаментальные различия. Пожалуй, три из них наиболее существенны. В отличие от прокариот eRF3 кодируется геном, жизненно важным для клетки [ Wilson, ea 1988 ].
Это означает, что если функция RF3 может быть восполнена другими белками (это удалось показать экспериментально [ Pavlov, ea 1997 ]), то утрата eRF3 невосполнима.
Из этого же вытекает, что их функция в клетке не может быть одинакова, хотя элементы общности (сходства), конечно, не исключены.
Второе важное различие - GTPазная активность RF3 зависит только от рибосом [ Freistroffer, ea 1997 ], тогда как для проявления активности eRF3 нужны и ERF1, и рибосомы одновременно [ Frolova. ea 1996 ].
Третье существенное различие касается взаимного сродства факторов. Если все попытки обнаружить связывание RF1 или RF2 с RF3 кончились неудачей [ Nakamura, ea 1996 ], то комплексообразование между eRF1 и eRF3 показано экспериментально.
Вторая особенность состоит в том, что оба фактора имеют по два относительно коротких участка, удаление любого из которых приводит к потере связывающей способности. Пока остается неизвестным, образуют ли эти участки единый домен в пространстве, либо каждый из них связывается раздельно. Поскольку известно, что оба фактора могут порознь связываться с рибосомами, следует ожидать, что каждый из них должен иметь соответствующий участок связывания. Из представленных выше результатов следует, что скорее всего эти участки должны располагаться на N-доменах обоих факторов, так как С-домены вовлечены в межфакторные контакты. GTP- связывающие мотивы и участки связывания с eRF1 вдоль полипептидной цепи eRF3 не перекрываются. Это вполне понятно, так как именно в eRF3 eRF1- комплексе проявляется GТРазная активность eRF3 в рибосомах [ Frolova. ea 1996 ]. Строение комплекса объясняет, почему удаление у eRF3 части N-домена (первые 138 аминокислот) не сказывается на его активности, зависящей от связывания с eRF1 и рибосомами.
