bgl Оперон E. coli и BglG/SacY
Антитерминаторный белок BglG регулирует экспрессию оперона bglGFBH (бета-glucoside utilization) E. coli, отвечающего за использование бета-глюкозида. В экспериментах in vitro в отсутствие BglG 90% транскриптов терминируют на сильном терминаторе, расположенном в лидерной РНК перед геном bglG [ Mahadevan, 1987 ].
Белок BglG имеет две формы, фосфорилированного мономера или дефосфорилированного димера [ Rothe, 2012 ]. Мономер неактивен, тогда как димерная форма может связываться с участком лидерной РНК оперона, расположенным возле терминатора, стабилизируя конкурирующую структуру, антитерминатор, и обеспечивая транскрипцию всего оперона [ Boss, 1999 ]. РНК-связывающая активность BglG регулируется транспортером бета-глюкозида, белком BglF . Он относится к классу PTS (фосфоенолпируват-зависимых фосфотрансфераз), сахарных пермеаз, которые фосфорилируют сахара при их транспорте внутрь клетки. В отсутствие глюкозидного субстрата BglF фосфорилирует BglG, используя тот же активный сайт, что и при фосфорилировании сахара [ Chen, 1997 ]. При наличии бета-глюкозида в среде BglF переносит фосфатную группу с BglG на бета-глюкозид, а дефосфорилированный BglG димеризуется и благодаря своей антитерминаторной активности активирует транскрипцию оперона утилизации бета-глюкозида.
BglG относится к крупному семейству регуляторных белков BglG/SacY , которые регулируются путем фосфорилирования- дефосфорилирования сахарной пермеазой PTS . Эти антитерминаторные белки состоят из N-концевого РНК-связывающего домена, или CAT (co- antiterminator), и двух регуляторных доменов, отвечающих на сигналы от PTS системы, PRD (PTS-regulated domains) [ Aymerich, 1992 ]. Такие белки очень характерны для грамположительных бактерий, тогда как у E. coli пока найден всего один такой белок, BglG , прототип семейства BglG/SacY [ Aymerich, 1992 ]. К этому семейству также относятся регуляторы bgl оперона LicT и оперона утилизации сахарозы SacY B. subtilis , LacT Lactobacillus casei и множество других регуляторных белков. У B. subtilis одновременно представлены сразу четыре таких системы, несмотря на сходство входящих в эти системы белков, обладающие высокой селективностью по отношению к соответствующим сахарам [ Hubner, 2011 ].
