БЕЛОК p53: ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА
Продукт гена р53 - белок, состоящий из 393 аминокислот. Молекулярный вес, подсчитанный исходя из аминокислотного состава, должен быть равен 43 кД, однако белок имеет электрофоретическую подвижность 53 кД (что, собственно, и дало название гену и белку).Гомология между белковыми последовательностями р53 мыши и человека составляет 81%. В белке можно выделить 5 высоко консервативных доменов , что может соответствовать функционально- значимым областям белковой молекулы. Анализ первичной структуры и распределение зарядов в р53 у различных видов показал, что, хотя и существует значительная дивергенция аминокислотных последовательностей, ряд структурных особенностей р53 не меняется в ходе эволюции ( Soussi et al., 1990 ): N-концевая область (примерно 90 первых аминокислотных остатков) содержит первый консервативный домен. Для нее характерно высокое содержание кислых аминокислот, а также пролина.
На белковой молекуле р53 картировано несколько функционально-значимых доменов, играющих важную роль в проявлении и регуляции его активности [ Ко, ea 1996 ].
Белок p53: N-концевой домен (1-50)
Белок p53: пролин-богатый домен (63-97)
Белок p53: центральный домен (100-300)
Белок p53: линкерный участок (305-323)
Белок p53: участок, ответственный за тетрамеризацию (323-356)
Белок p53: C-концевой домен (363-393)
