Апо E: модификация
Большая часть (до 80-85%) циркулирующего в плазме человека апоЕ находится в виде асиалоформы, меньшая - в виде моно- и дисиалоформ. Показано, что апоЕ, секретируемый гепатоцитами и макрофагами, как и апоЕ спинномозговой жидкости, более высоко сиалирован (связан с сиаловой кислотой ), чем плазменный пул апоЕ в целом [ Basil ea 1983 , Reardon ea 1988 ].
Различие секретируемого и плазменного пула апоЕ позволяет предположить, что гликозилирование апоЕ играет важную роль в клеточном процессинге и механизме секреции этого белка. Установлено, что единственной аминокислотой, к которой присоединяется СООН-группа в процессе гликозилирования, является треонин-194 [ Wernene-Hammond ea 1987 ].
В процессинге секретированного апоЕ, по-видимому, участвуют специфические гликозидазы. Действительно, показано, что синтезированный гепатоцитами апоЕ, так называемый проапоЕ, проходит внутриклеточную модификацию, приводящую к образованию изоформ , различающихся размером и зарядом [ Hussain ea 1988 , Hussain ea 1989 ]. При разделении вновь синтезированного апоЕ методом ультрацентрифугирования установлено, что около 50% апоЕ секретируется в "свободной" или обедненной липидами форме. Таким образом, наряду с генетическим полиморфизмом апоЕ выявлена гетерогенность, обусловленная посттрансляционной модификацией этого белка путем внутриклеточного гликозилирования и последующего десиалирования в плазме крови.
