gla Домены
Gla-домены являются компонентами семи различных белков ( протромбин , ф.VII , ф.IХ , ф.Х , белки S , С и Z ).
Первичные структуры Gla-доменов отличаются высокой (примерно 70%) степенью гомологии ( табл. 4.3 ). Характерной для этих доменов является тетрапептидная петля, образованная дисульфидной связью и расположенные попарно остатки Gla ( рис. 4.4а ).
Наиболее изученной является структура Gla-домена молекулы протромбина . N-Концевой фрагмент этого домена, состоящий из 35 остатков, имеет неупорядоченную структуру. Остальная часть молекулы представлена в виде альфа-спирали, кроме того, она содержит полипептидную петлю, образованную остатками Cys-48-Cys- 61. Аминокислотные остатки спирализованной части Gla-доменов Thr-38, Phe-41, Trp-42 и Tyr-45 представляют консервативную часть молекул ( рис. 4.4г ; табл. 4.5 ). В белках-факторах VII , IX , Х и в белке СИ поворот (шаг) длиннее, чем в протромбине.
Это объясняется включением в пептидную цепь консервативного трипептида Cys-Asp-Gln предшествующего Cys-48. В присутствии ионов Са++ изменяется конформация Gla-домена, что можно определить по гашению флуоресценции в его спектре. Это приводит к формированию модуля, способного связываться с элементами мембран клеток, на поверхности которых происходит активация белков протромбинового комплекса ( рис.4. 4в бсг ) .
