Hsp (БТШ) малые: защита от апоптоза и окислительного стресса
Как показано в серии работ, конститутивно повышенный уровень синтеза малых БТШ защищает клетки от TNFa-индуцированного апоптоза и окислительного стресса [ Mehlen ea 1995 ]. Устойчивость клеток к TNFa и пероксидазному окислению сопровождается фосфорилированием этих белков, их олигомеризацией и изменением локализации [ Mehlen ea 1995 , Mehlen ea 1997 , Rogalla ea 1999 ]. Кроме того, они блокируют апоптоз, индуцированный различными путями, как, например активацией рецепторов FAS/APO-1 так и стауроспорином [ Mehlen ea 1996 , Arrigo ea 1998 ]. Полагают, механизм действия малых БТШ связан с глюкозо-6- фосфатдегидрогеназозависимой способностью этих белков поддерживать уровень внутриклеточного глутатиона , что ведет к понижению уровня активного кислорода, предотвращает окисление белков и липидов и разрушение мембран клеток и митохондрий [ Mehlen ea 1996 , Preville ea 1999 ].
Показано также, что повышение экспрессии малых БТШ коррелирует с ингибированием транскрипции фактора NF-кВ , активируемого TNFa [ Winzen ea 1999 ], экспрессия которого регулируется через SAPK1/JHK киназный каскад [ Winzen ea 1999 ]. Этот путь не исключает возможности участия и БТШ70 [ Mosser D.D., ea 1997 ].
