Ca2+-связывающие белки: общие сведения
Для связывания Са2+ многие белки имеют в своей структуре универсальные специфические места. Наиболее широко распространенные это EF-hand мотив и С2 домен . EF-hand мотив встречается в паре, где единичный мотив связывает один Са2+. Однако константы диссоциации Са2+ различны и зависят от самого белка (10-7 и 10-5М для EF-hand ) и (10-6-10-3М) для С2 домена. Около 100 известных белков обладают С2 доменом. С2 домен и EF-hand не единственные места связывания Са2+. Например, аннексин - фосфолипид-связывающий белок на внутренней поверхности плазматической мембраны и связан с цитоскелетом. Са2+ каналы и Са2+АТРазы также имеют места связывания Са2+, отличные от С2 и EF-hand. Кальмодулин обнаружен почти во всех клетках животных и растений. Типичная животная клетка содержит более 107 молекул КМ, что соответствует почти 1% всего клеточного белка. КМ функционирует как многоцелевой внутриклеточный рецептор для Са2+, участвующий в большинстве процессов, регулируемых этими ионами. Взаимодействуя с КМ, Ca2+ может изменять активность около 100 ферментов.
Тропонин С является изоформой КМ. Он присутствует в поперечно-полосатых мышцах, где регулирует взаимодействие между актином и миозином. Подобно КМ он имеет две пары Са2+- связывающих EF-hands, локализованных на противоположных концах пептидной цепи. Сродство этих участков к Са2+лежит в области 10-5 и 10-7М.
Белок кальсеквестрин (2 кД) и другой Са2+-связывающий белок с высоким сродством к Са2+ (55 кД) локализуются во внутреннем объеме СР . Предполагают, что кальсеквестрин внутри терминальных цистерн СР связывает большую часть Са2+, поступающего в них при работе Са2+-АТРазы. Кальсеквестрин не только служит буфером для Са2+ внутри терминальных цистерн, но и концентрирует Са2+ около Са2+-каналов, увеличивая тем самым скорость освобождения Са2+.
Аналогичную буферную роль в ЭР немышечных клеток играет Са2+- связывающий белок - кальрегулин или кальретикулин
