Белковый домен EF-рука (EF-hand motif)
Типичная EF-рука состоит из 12-членной петли, ограниченной с двух сторон а-спиралями, состоящими из 12-14 аминокислотных остатков. Шесть аминокислотных остатков (положения 1, 3, 5, 7, 9 и 12 в 12-членной петле) непосредственно участвуют в координировании ионов Са +, при этом в качестве лигандов выступают атомы кислорода, принадлежащие карбоксильным или гидроксильным группам аминокислот, карбонильные атомы кислорода пептидной связи и атомы кислорода молекул воды, удерживаемых внутри Са-связывающей петли. Консервативный остаток Glu, расположенный в положении 12 петли, может выступать в качестве бидентантного лиганда, донируя оба атома кислорода карбоксильной группы для связывания катиона металла. Семь атомов кислорода, участвующих в связывании Са2+, располагаются в вершинах пентагональной бипирамиды, а полипептидная цепь как бы оплетает катион металла [ Ikura, ea 1996 , Babu, ea 1992 ]. Первичная структура Са-связывающей петли во многом определяет параметры связывания Са2+. Именно поэтому для первичных структур различных Са- связывающих центров характерна высокая консервативность [ Kawasaki, ea 1994 ]. В то же время специфичность и прочность связывания катиона металла определяются не только первичной структурой петли, но и зависят от первичной структуры фланкирующих эту петлю спиралей [ Trigo-Gonzalez, ea 1993 ] и спиралей, располагающихся поблизости от Са-связывающей петли [ Liu, ea 1994 ], а также от взаимодействия Са-связываюших петель друг с другом [ Gagne, ea 1997 ].
