Рецепторы, сопряженные с G-белками: активация
С-концевой участок рецептора локализован на цитоплазматической стороне плазматической мембраны и содержит высококонсервативные цистеиновые остатки, характерные для всего семейства G-белок связывающих рецепторов. В неактивном состоянии G белки обычно находятся вблизи рецептора. Фактически они представляют собой комплекс, сформированный из 3-х различных субъединиц, названых a, b и гамма.
До активации все три субъединицы связаны вместе. Когда рецептор активируется присоединением лиганда, на a-субъединице происходит обмен GDP на GTP (откуда и термин G белок). Два состояния G белка (on или off) определяются гуаниновым нуклеотидом, который он в данный момент связывает. Неактивный G белок связывает GDP, активный связывает GTP. Будучи в активном состоянии, G белок передает сигналы далее в клетку. Однако G белок остается в активном состоянии только в течение короткого периода времени (секунды или меньше), после чего он дефосфорилируется его собственной GTP-азой. Этот гидролиз представляет механизм отрицательной обратной связи, который обеспечивает кратковременность нахождения G белка в активном состоянии. В последние годы выяснены механизмы участия b-гамма субъединицы G белка в регуляции активности К+ и Са2+ каналов. На рис 2.10 . показана схема регуляции b-гамма субъединицей К+ канала плазматической мембраны сердечной клетки. b-гамма субъединица участвует также в механизме десенситизации рецепторов ( рис. 2.11 )
