Филаменты актиновые: фаллоидин, стабилизация
Фаллоидин представляет собой циклический олигопептид, выделенный из бледной поганки ( Cooper J.A., 1987 ). Фаллоидин, в противоположность цитохалазину, стабилизирует актиновые филаменты и способствует их полимеризации ( Coluccio L.M., Tilney L.C., 1984 , Low I. et al., 1975 ). Связывание фаллоидина является стехиометрическим - 1 молекула фаллоидина на 1 субъединицу актина. Связывание фаллоидина уменьшает константы диссоциации мономеров с концов филамента, что способствует сохранению или даже увеличению длины филамента, а также защищает F-актин от фрагментирующих воздействий, таких как режущие белки , цитохалазины , механические факторы ( Cooper J.A., 1987 , Low I. et al., 1975 ).
Актин-связывающих белков, стабилизирующих актиновые филаменты аналогично тому, как это делает фаллоидин, пока не обнаружено. Действие тропомиозинов имеет наибольшее сходство с эффектами фаллоидина, однако, тропомиозин не увеличивает скорость элонгации актиновых филаментов. Отличается также стехиометрия связывания этих двух агентов.
Фаллоидин, в отличие от цитохалазинов, не способен проникать через плазматическую мембрану клетки, поэтому для опытов на живых клетках нужны специальные подходы для преодоления этого барьера. Фаллоидины, меченные флуорохромами, широко используются для выявления F-актина в пермеабилизованных клетках ( Barak L.S. et al., 1980 ).
