Белки спектрино-подобные
Спектрино-подобные белки ( Coleman T.R. et al., 1989 ) получили свое название от основного белка мембранного цитоскелета эритроцитов - спектрина . Неэритроидные спектрины выделены из многих других типов клеток. Их часто называют фодринами по названию белка, выделенного из мозга. Спектрины состоят из двух типов субъединиц -альфа и бета, которые, располагаясь антипараллельно, образуют гетеродимер длиной около 100 нм. Молекула спектрина обычно представляет собой тетрамер длиной около 200 нм, полученный за счет ассоциации двух гетеродимеров, хотя могут образовываться и более сложные олигомеры. У животных имеется несколько изоформ альфа- и бета-субъединиц, которые характеризуются тканеспецифическим расположением. Молекулярная масса альфа-субъединиц составляет 240 кД, а бета-субъединиц - варьирует от 220 до 260 кД.
Каждый гетеродимер спектрина на конце содержит один участок связывания актина. Таким образом, тетрамер и более высокомолекулярные олигомеры способны образовывать сшивки между актиновыми филаментами. Эффективность связывания спектрина с актином существенно повышается в присутствии белка 4.1 из мембраны эритроцитов или сходных с ним белков из других типов клеток ( Cohen C.M. et al., 1982 , Coleman T.R. et al., 1989 ). Связывание спектрина с актином усиливает также белок аддуцин , причем этот эффект ингибируется кальмодулином в зависимости от кальция ( Coleman T.R. et al., 1989 ).
