Филаменты промежуточные: белки, структура
Белки промежуточных филаментов, в отличие от глобулярных актина и тубулина, имеют палочковидную форму. Общим свойством всех белков промежуточных филаментов является наличие центрального стержневого домена с высоким содержанием альфа-спиральных участков. Он очень консервативен по размерам, вторичной структуре и первичной последовательности ( Bershadsky A.D., Vasiliev J.M., 198Х ; Steinert P.M., Roop D.R., 1988 ). Этот стержневой домен имеет около 310 аминокислот (350 для ламинов и белков беспозвоночных) и состоит из 4 альфа-спиральных участков, соединенных связками.
Концевые домены белков промежуточных филаментов не имеют спиральной структуры. Они сильно различаются по длине и по последовательности аминокислот ( рис.3-4а )
Все белки промежуточных филаментов способны фосфорилироваться . Участки фосфорилирования локализованы на С- и N-концах молекул. Кроме того, белки промежуточных филаментов могут подвергаться другим типам пост-трансляционной модификации, а именно, ограниченному протеолизу с помощью высокоспецифичных, активируемых ионами кальция протеаз , гликозилированию , убихитинированию , карбоксиметилированию .
